研究背景
纤维蛋白原通常从猪血中提取，主要来源于屠宰过程中。在血液凝固过程中，纤维蛋白原被酶促转化为纤维蛋白，有利于形成网状结构。纤维蛋白原含有大量半胱氨酸，这可能允许在酶水解后生成具有活性巯基的肽片段。最近，纤维蛋白原酶水解物被加入卡拉胶凝胶中，有助于提高凝胶强度和粘弹性。推测将纤维蛋白原酶水解物加入肌原纤维蛋白中可能会增强热诱导复合凝胶的结构和性能。
摘要
本研究探索了使用胰蛋白酶和风味酶水解猪血纤维蛋白原水解物来增强肌原纤维蛋白凝胶，解决肉制品凝胶强度差和水分流失等问题。通过将不同浓度的纤维蛋白原水解物加入肌原纤维蛋白中，制备了热诱导凝胶。复合凝胶表现出改善的质地特性、流变特性和持水能力。扫描电子显微镜和原子力显微镜分析显示复合凝胶具有均匀、致密的表面和有序的内部结构。研究还指出 α-螺旋和无规则卷曲减少，β-折叠和β-转角含量增加，表明二级结构更加有序。疏水相互作用和二硫键被确定为增强凝胶的关键因素，并提出了一个模型来解释这些分子效应。这项研究表明，纤维蛋白原水解物有潜力改善用于高品质肉制品的肌原纤维蛋白凝胶的质量和结构。
研究结论
本研究探讨了纤维蛋白原水解物作为肌原纤维蛋白凝胶促进剂的潜力，强调了其在促进凝胶化方面的积极作用。向肌原纤维蛋白中添加外源纤维蛋白原水解物，特别是浓度为4mg/mL时，显著改善了复合蛋白凝胶的质地特性、持水性和流变特性。微观结构分析表明，复合肌原纤维蛋白凝胶表面更均匀、更致密，内部三维网络呈现有序的空间结构。二级结构分析表明，随着水解物的增加，α-螺旋和无规卷曲的含量减少，逐渐转变为β-折叠和β-转角。这表明复合肌原纤维蛋白在凝胶化过程中展开程度更高，结构更有序。分子力分析确定疏水相互作用和二硫键是凝胶形成的关键因素。分子组装过程由肌球蛋白尾部疏水相互作用增强以及肌球蛋白和纤维蛋白原水解物之间二硫键形成所驱动，在增强凝胶稳定性和网络形成方面发挥了至关重要的作用。提出了一个基于这两种分子力增强的模型来解释肌原纤维蛋白凝胶与纤维蛋白原水解物的改进特性。因此，凝胶特性的这些进步为生产高品质凝胶型肉制品提供了巨大的潜力。
原文链接：https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2024.141587
