研究背景
原花青素（PC），也被称为缩合单宁，是由儿茶素或表儿茶素通过碳 - 碳单键缩合形成的聚合物，广泛存在于许多蔬菜、水果、谷物、豆类和坚果中，具有很强的抗氧化、抗癌、抗菌、抗病毒以及心脏保护作用。根据单体单元之间键的性质，原花青素可分为 A 类（含有碳 - 碳键和醚键）和 B 类（含有碳 - 碳键）。然而，原花青素对温度和光照敏感，这导致其稳定性较差，并且在加工、储存过程中以及严苛的胃肠道环境中难以保持活性。为了解决这一局限性，人们已经开发出了各种提高其稳定性的策略，例如使用纳米级颗粒递送原花青素，或者通过酯化反应修饰原花青素的分子结构。蛋白质由于资源丰富、无毒、安全且具有优异的生物相容性，在生物活性物质递送系统中展现出独特的优势。蛋白质与原花青素之间的相互作用可分为非共价（可逆）相互作用和共价（不可逆）相互作用。与共价相互作用相比，非共价相互作用较弱但更安全，主要包括疏水相互作用和氢键。共价相互作用涉及原花青素在碱性环境或氧化酶催化下发生氧化反应，转化为醌类衍生物。这些衍生物随后与蛋白质分子发生特定的亲核加成反应，通常会形成碳 - 氮键或碳 - 硫键，从而产生稳定的共价复合物。
油莎豆蛋白（CEP）来源于油莎豆榨油后的副产物，可分为清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白。油莎豆蛋白含有 18 种氨基酸，且必需氨基酸含量较高，与鸡蛋蛋白、大豆蛋白和马铃薯蛋白相比，具有更高的营养价值。然而，油莎豆蛋白的功能特性较差，这限制了其在食品工业中的应用。通过结构修饰来增强这些功能特性对于拓展其应用范围至关重要。新兴的非热食品加工方法，如超声波处理、高压处理、高压均质处理和脉冲电场处理，具有环保、安全、无毒的特点，在改善蛋白质特性方面展现出巨大潜力。我们之前的研究表明，球磨（BM）、高压均质（HPH）和冷等离子体（CP）处理显著改变了油莎豆蛋白的结构和功能特性。这些处理改变了油莎豆蛋白的形态，减小了颗粒尺寸，破坏了二硫键，并增强了疏水力、结晶度、热稳定性、溶解性、乳化性和持油性，而其一级和二级结构基本保持不变。表面疏水性的增加可能会增强蛋白质与多酚之间的相互作用，改变复合物的结构和理化性质，并改善诸如溶解性、乳化性和起泡性等功能特性。然而，目前大多数研究集中在常见蛋白质（如豌豆蛋白和醇溶蛋白）与原花青素（PC）之间的结合，关于原花青素与经过物理修饰的蛋白质之间相互作用的报道很少，尤其是针对油莎豆蛋白的相关报道更是少见。研究经过修饰的油莎豆蛋白与原花青素之间的相互作用机制，以及原花青素对蛋白质抗氧化和乳化特性的影响，并将其应用于乳液体系，对于理解结构与功能之间的关系以及开发其应用潜力至关重要。
在本研究中，利用先前研究获得的与球磨（BM）、高压均质（HPH）和冷等离子体（CP）相关的初步参数对油莎豆蛋白（CEP）进行了修饰。通过荧光光谱法、等温滴定量热法和傅里叶变换红外光谱法，研究了油莎豆蛋白 - 原花青素（CEP-PC）复合物的相互作用机制。选择了一种乳化性能最佳的油莎豆蛋白 - 原花青素复合物，将其应用于乳液体系中。通过测定粒径、ζ 电位和乳液微观结构，初步探究了所形成乳液的性质。本研究突出了物理修饰对油莎豆蛋白运载原花青素的影响，为原花青素递送系统提供了理论基础和新的研究视角。
结论与展望
本研究表明，未修饰 / 修饰后的油莎豆蛋白（CEP）可通过非共价相互作用与原花青素（PC）形成复合物，并可用于稳定水包油乳液。浊度增加、ζ 电位变化以及通过原子力显微镜（AFM）观察到的聚集现象证实了复合物的形成，这种复合物的形成是由氢键和静电相互作用驱动的，且复合物的峰数和二级结构没有发生显著变化。此外，修饰后的油莎豆蛋白表现出更强的结合能力，其顺序为冷等离子体修饰的油莎豆蛋白（CPP）> 高压均质修饰的油莎豆蛋白（HPHP）> 球磨修饰的油莎豆蛋白（BMP）> 未修饰的油莎豆蛋白（CEP），并且添加 A 类原花青素（PA）和 B2 类原花青素（PB2）提高了油莎豆蛋白样品的热稳定性、抗氧化活性和乳化性能。此外，冷等离子体修饰的油莎豆蛋白与 A 类原花青素形成的复合物（CPP-PA）表现出更优越的功能特性，能够通过碱响应行为稳定乳液。这些研究结果为修饰后的油莎豆蛋白在食品工业中的应用提供了理论基础。
原文链接 https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2025.143611
