近期，河南工业大学粮油食品学院刘伯业副教授团队在国际食品领域顶级期刊《Food Chemistry》（中科院1区Top，影响因子9.8）发表了题为“Isolation and characterization of novel Iron-binding peptides from rapeseed protein hydrolysates: Structural analysis and chelation mechanisms”的研究性论文。通讯作者为河南工业大学刘伯业副教授，2023级硕士研究生张传扬为第一作者。该研究聚焦菜籽蛋白源铁结合肽的筛选与作用机制，系统揭示了新型短肽与Fe2+的配位方式及其结构演变规律，为植物源铁营养强化剂的开发提供了理论支持。
研究背景
铁缺乏是全球最常见的营养缺乏症之一，严重影响人体健康。传统的无机和有机铁补充剂虽然应用广泛，但往往伴随胃肠道刺激性强、生物吸收率低等局限性。近年来，多肽-金属螯合物因其优异的胃肠道稳定性、安全性和高生物利用度备受瞩目，被认为是理想的铁营养强化剂替代品。菜籽蛋白作为一种来源广泛、价格低廉的优质植物蛋白，其氨基酸序列中富含天冬氨酸（Asp）等极性氨基酸，为金属离子的螯合提供了丰富的天然结合位点。因此，从低成本植物蛋白中挖掘高效的铁结合肽，并深入探明其微观螯合机制，对于新型功能性食品的开发显得尤为重要。
研究结论
本研究结果表明，通过特异性蛋白酶（Protease M）靶向水解并结合多级层析分离纯化技术，成功从菜籽蛋白中鉴定出两条具有极高铁结合活性的新型短肽：DWK（Asp-Trp-Lys）和FLDLL（Phe-Leu-Asp-Leu-Leu）。这两条多肽展现出卓越的亚铁离子（Fe2+）螯合能力，分别高达246.56 mg/g和244.26 mg/g。结合扫描电镜（SEM）、傅里叶变换红外光谱（FTIR）、热重分析（TGA）等理化表征以及全原子分子动力学（MD）模拟表明，DWK和FLDLL主要通过天冬氨酸（Asp）的侧链羧基以及C端氨基酸的羧基，与Fe2+及周围水分子形成高度稳定的“八面体”配位几何结构。此外，在静电吸引和配位键合的共同驱动下，肽链发生了空间折叠与重排，最终促使肽-铁复合物形成了结构紧密、表面多孔且热稳定性显著增强的纳米多核聚集体。这些发现从多尺度微观及原子层面阐明了菜籽源短肽与铁离子的配位结合机制，为高效、安全的植物源多肽铁强化剂在功能性食品领域的应用提供了坚实的理论依据。
